A cristalografia e a Biologia Estrutural – Uma história contada por prêmios Nobel

Na época, outra grande questão da Bioquímica girava em torno da estrutura do DNA e sobre como ele armazena informação (já que já se sabia que era essa molécula a responsável por transmitir informação genética entre descendentes). Nesse sentido James Watson, Francis Crick e Maurice Wilkins receberam o Nobel de Química em 1962, pela descoberta da Estrutura do DNA [6]. No entanto, o que foi descoberto muito mais tarde é que parte do trabalho foi roubado de uma pesquisadora que ficou à margem da história (sem premiação ou reconhecimento)! A famosa foto 51, que nitidamente mostra a projeção da dupla hélice da fita de DNA, é de autoria da Rosalind Franklin. A química era considerada uma das melhores cristalógrafas da Europa, e também estudava a estrutura dos ácidos nucleicos. Wilkins, seu colega de laboratório, mostrou sem sua permissão resultados do seu trabalho para Crick e Watson, que usaram a foto para concluir sobre a estrutura do DNA e publicar o artigo “Molecular Structure of Nucleic Acids: A Structure for Deoxyribose Nucleic Acid”, anunciando a recém-descoberta estrutura do DNA [7].

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A contribuição de Rosalind só veio à tona com o livro Dupla Hélice, da autoria de Watson. O mais trágico dessa história veio anos mais tarde, com comentários muito polêmicos por parte de James. O menos problemático de todos foi o comentário na qual ele dizia que Rosalind não percebeu a estrutura do DNA por não se tratar de fato de uma química. Afirmação essa extremamente descabida e preconceituosa, já que ela era química renomada e suas anotações apontavam que ela já suspeitava da natureza do ácido nucleico. Não obstante, Watson também perdeu boa parte de suas regalias e premiações por comentários racistas ao alegar que a população negra tinha um QI médio menor que a branca, devido a diferenças genéticas [8].

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A história da cristalografia e da biologia estrutural conta com vários outros prêmio importantes, cujo panorama se segue. Em 1997, John E Walker e Pauld D Boyer foram reconhecidos pela Academia por elucidarem a estrutura e funcionamento da ATP sintase. Pensem nessa proteína como a Itaipu (principal usina hidrelétrica do Brasil) da célula, a principal geradora de energia que sustenta toda a vida do ser humano [9].

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Já nos anos seguintes, houve um avanço nas técnicas usadas para estudar a estrutura de proteínas. Em 2002 teve-se a invenção da espectrometria de massas e da ressonância magnética nuclear. Imagine a espectrometria como um raio laser que parte a proteína em pequenos pedaços de LEGO e então mede eles numa balança. Com a massa de cada pedaço é possível inferir como a proteína é feita! Já a ressonância magnética nuclear usa conceitos de química quântica para calcular a estrutura das macromoléculas. Mas de maneira simplificada, é como se medisse como cada átomo de hidrogênio reage à passagem de um ímã, e a partir disso é calculada sua posição [10].

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Para finalizar, toda essa contribuição secular de bioquímicos, químicos e físicos culminou na criação de duas ferramentas que ganharam o prêmio Nobel de Química de 2024: o AlphaFold e o RFdiffusion. O primeiro é uma ferramenta de inteligência artificial que combina a estrutura de milhares de proteínas já fotografadas para predizer, com uma precisão espantosa, como é o desenho de moléculas que não tiveram ainda suas estruturas estudadas. Já o segundo, consegue ser ainda mais estarrecedor: através também de inteligência artificial, o cria proteínas funcionais totalmente do zero. Até então, o máximo que se conseguia era imitar-se padrões na natureza; porém esta ferramenta desenha moléculas nunca antes vistas e com atividades totalmente novas [11]!